{"id":63580,"date":"2026-03-24T17:05:16","date_gmt":"2026-03-24T17:05:16","guid":{"rendered":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/63580\/"},"modified":"2026-03-24T17:05:16","modified_gmt":"2026-03-24T17:05:16","slug":"neue-antibiotika-wie-am-fliessband","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/63580\/","title":{"rendered":"Neue Antibiotika wie am Flie\u00dfband"},"content":{"rendered":"

Helge Bode und Tobias Erb vom Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie haben neue Wege gefunden, Peptide f\u00fcr die Medizin herzustellen<\/p>\n

Molek\u00fcle mit Autos zu vergleichen scheint ein wenig gewagt. Was ihre Herstellung betrifft, gibt es jedoch durchaus \u00c4hnlichkeiten: Manche von ihnen werden in einer Zelle tats\u00e4chlich wie am Flie\u00dfband produziert. Helge Bode und Tobias Erb vom Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie in Marburg wollen diese molekularen Fertigungsstra\u00dfen so umbauen, dass sie damit neue Antibiotika herstellen k\u00f6nnen, die f\u00fcr den Kampf gegen resistente Krankheitserreger dringend gebraucht werden.
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\"Zwei<\/p>\n

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Mikroorganismen sind wie winzige Fabriken. Sie k\u00f6nnen genetisch so ver\u00e4ndert werden, dass sie einen gew\u00fcnschten Stoff in ihren Zellen bilden.<\/p>\n

\n \u00a9 Katrin Binner\n <\/p>\n

\n Mikroorganismen sind wie winzige Fabriken. Sie k\u00f6nnen genetisch so ver\u00e4ndert werden, dass sie einen gew\u00fcnschten Stoff in ihren Zellen bilden.\n <\/p>\n

\n \u00a9 Katrin Binner\n <\/p>\n

Auf den Punkt gebrachtBakterien stellen unz\u00e4hlige Peptide her, mit denen sie untereinander kommunizieren, Feinde abwehren und sich in ihrer Umwelt behaupten.\u00a0Viele dieser aus kurzen Amino\u00ads\u00e4ureketten aufgebauten Molek\u00fcle werden von modular aufgebauten Enzymen gebildet. Forschende k\u00f6nnen die einzelnen Module zu neuen Enzymen zusammensetzen und so Peptide kreieren, die in der Natur nicht vorkommen.Mit einem neuen Verfahren, das g\u00e4nzlich ohne lebende Zellen auskommt, wollen die Forschenden f\u00fcr Bakterien t\u00f6dliche Antibiotika produzieren lassen.<\/p>\n

Selbst eine gew\u00f6hnliche Mittelohrentz\u00fcndung kann heute wieder t\u00f6dlich enden, denn viele Bakterien, die solche Entz\u00fcndungen ausl\u00f6sen, sind inzwischen resistent gegen Antibiotika. Und die Resistenzen nehmen zu: Schon ab 2050 k\u00f6nnten j\u00e4hrlich bis zu zehn Millionen Menschen an multiresistenten Keimen sterben, prognostizieren Fachleute der Weltgesundheitsorganisation WHO. Es gibt also gro\u00dfen Bedarf an neuen Anti\u00adbiotika. Immer mehr Krankheitserreger werden gegen bew\u00e4hrte Wirkstoffe immun, da diese oft sorglos eingesetzt werden. Erschwerend kommt hinzu, dass die Entwicklung neuer Antibiotika zwar nicht l\u00e4nger dauert und auch nicht aufwendiger ist als die anderer Wirkstoffe, aber f\u00fcr die Pharmaindustrie weniger lukrativ.<\/p>\n

Helge Bode und Tobias Erb suchen daher nach einem neuen Weg, Antibiotika und andere medizinische Wirk\u00adstoffe herzustellen. Ausgangspunkt sind die Stoffe, die Mikroorganismen selbst herstellen. Bakterien etwa produzieren in ihren Zellen eine F\u00fclle von Substanzen, die lebenswichtige Aufgaben im Stoffwechsel, in der Kommunikation mit anderen Zellen oder in der Abwehr von Konkurrenten \u00fcbernehmen. Viele dieser Stoffe sind sogenannte Peptide, die wie Proteine aus Aminos\u00e4ureketten bestehen, aber viel k\u00fcrzer sind. Ihre Vielseitigkeit pr\u00e4destiniert sie zum Einsatz in Medizin und Industrie. Peptide sind zum Beispiel die Basis f\u00fcr das Antibiotikum Penicillin, das Krebsmedikament Romidepsin oder das Immunsuppressivum Ciclosporin. Etwa 60 Prozent aller Therapeutika, die heute in der Humanmedizin eingesetzt werden, beruhen auf Biomolek\u00fclen, die von Bakterien und Pilzen hergestellt werden.<\/p>\n

Aus dem riesigen Reservoir nat\u00fcrlich vorkommender Peptide wollen die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Marburg sch\u00f6pfen, sie f\u00fcr neue Aufgaben ert\u00fcchtigen, aber auch, von der Natur inspiriert, v\u00f6llig neue Peptide entwickeln. \u201eAnders als bei Molek\u00fclen, die ohne nat\u00fcrliches Vorbild im Labor produziert werden, k\u00f6nnen wir bei Peptiden aus der Natur davon ausgehen, dass sie eine bestimmte Funktion oder Wirkung besitzen. Andernfalls h\u00e4tte die Evolution sie l\u00e4ngst aussortiert\u201c, erkl\u00e4rt Helge Bode, Direktor am Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie. F\u00fcr ihn und Tobias Erb, ebenfalls Direktor am Marburger Institut, bilden Peptide aus Bakterien und Pilzen deshalb ein nahezu unersch\u00f6pfliches Reservoir f\u00fcr neue Wirkstoffe. \u201eBakterien und andere Mikroben waren auf der Erde zwei Milliarden Jahre lang unter sich, bis die ersten Zellen mit Kern entstanden. Sie hatten also gen\u00fcgend Zeit, neue Molek\u00fcle f\u00fcr unterschiedlichste Zwecke hervorzubringen\u201c, sagt Tobias Erb.<\/p>\n

Besser als die Natur<\/p>\n

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Candice Jones leitet MaxGenesys am Marburger Max-Planck-Institut. In der Einrichtung k\u00f6nnen in gro\u00dfen Mengen DNA und Proteine f\u00fcr unterschiedliche Aufgaben konzipiert und getestet werden. \u00a0<\/p>\n

\n \u00a9 Katrin Binner\n <\/p>\n

\n Candice Jones leitet MaxGenesys am Marburger Max-Planck-Institut. In der Einrichtung k\u00f6nnen in gro\u00dfen Mengen DNA und Proteine f\u00fcr unterschiedliche Aufgaben konzipiert und getestet werden.
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\n \u00a9 Katrin Binner\n <\/p>\n

Nicht immer hat die Evolution dabei jedoch die optimale L\u00f6sung gefunden, oder sie musste mehreren Anforderungen gerecht werden und deshalb Abstriche bei der Wirksamkeit eines Peptids machen. Die beiden Direktoren am Marburger Max-Planck-Institut wollen deshalb einerseits bereits bekannte Peptide optimieren. F\u00fcr den medizinischen Einsatz bei Menschen m\u00fcssen sie zum Beispiel nicht nur gut wirksam sein, sondern sich auch schnell und gleichm\u00e4\u00dfig im K\u00f6rper verteilen, dort lange verf\u00fcgbar bleiben und gut vertr\u00e4glich sein. Andererseits designen sie auch v\u00f6llig neue Molek\u00fcle. Denn bei aller Vielfalt der von Mikroorganismen produzierten Peptide gibt es noch unz\u00e4hlige Molek\u00fcle, die die Natur bis heute nicht erfunden hat \u2013 und vielleicht auch niemals erfinden wird. \u201eDie Evolution ist n\u00e4mlich eher konservativ\u201c, sagt Erb. \u201eSie setzt meist auf Altbew\u00e4hrtes, und nur selten entsteht etwas komplett Neues.\u201c<\/p>\n

Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler um Helge Bode und Tobias sind da deutlich progressiver: Sie wollen alle Peptide aus allen theoretisch m\u00f6glichen Bausteinen herstellen und dann die heraussuchen, die als Medikamente oder Grundstoffe f\u00fcr die Industrie infrage kommen. Um Ideen f\u00fcr neue Peptide zu gewinnen, analysieren Bode und Erb die nat\u00fcr\u00adlichen Herstellungsprozesse und Funktionen der Molek\u00fcle in Bakterien und Pilzen. Die Proteine einer Zelle sowie der Gro\u00dfteil ihrer Peptide werden mithilfe spezialisierter molekularer Maschinen hergestellt, der Ribosomen. Die so produzierten Peptide bestehen aus 20 verschiedenen Aminos\u00e4uren mit einem bestimmten r\u00e4umlichen Aufbau, den sogenannten L-Aminos\u00e4uren. Diese lassen sich auf unterschiedlichste Weise kombinieren. So gibt es bereits f\u00fcr Peptide mit L\u00e4ngen von 40 bis 50 Aminos\u00e4uren mehr m\u00f6gliche Kombinationen als Atome im gesamten Sonnensystem. Wie kann man in dieser riesigen Vielfalt neue antibiotisch wirksame Peptide finden? Dazu verwendet Tobias Erb k\u00fcnstliche Intelligenz, die er mithilfe bekannter Peptide trainiert, um neue antimikro\u00adbielle Peptide zu finden. \u201eDas funktioniert, wie wenn eine KI anhand von ein paar Dutzend Sherlock-Holmes-Geschichten das Schreiben von Kriminalromanen lernen w\u00fcrde \u2013 nur dass unsere KI mit Tausenden von Varianten trainiert wird\u201c, so Erb.<\/p>\n

Enzyme zur Peptidproduktion<\/p>\n

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Eine Mikrotiterplatte mit Chlamydomonas reinhardtii. Die Forschenden haben eine Testplattform entwickelt, mit der sie Tausende genetisch ver\u00e4nderte Algen\u00adlinien parallel erzeugen und analysieren k\u00f6nnen.<\/p>\n

\n \u00a9 David Ausserhofer\n <\/p>\n

\n Eine Mikrotiterplatte mit Chlamydomonas reinhardtii. Die Forschenden haben eine Testplattform entwickelt, mit der sie Tausende genetisch ver\u00e4nderte Algen\u00adlinien parallel erzeugen und analysieren k\u00f6nnen.\n <\/p>\n

\n \u00a9 David Ausserhofer\n <\/p>\n

Helge Bode dagegen interessiert sich f\u00fcr Peptide, die nicht in den Ribosomen produziert werden. \u201eSie enthalten auch andere Aminos\u00e4uren wie etwa die zu den L-Amino\u00ads\u00e4uren spiegelbildlichen D-Amino\u00ads\u00e4uren oder solche, die weiter modi\u00adfiziert wurden\u201c, erkl\u00e4rt Bode. Diese Peptide werden von speziellen Enzymen synthetisiert, den sogenannten nicht-ribosomalen Peptidsynthetasen. Sie fungieren als Katalysatoren chemischer Reaktionen, die eine Aminos\u00e4ure nach der anderen zu einem Peptid zusammenf\u00fcgen. \u201eEine Synthetase arbeitet nach demselben Prinzip wie eine Fertigungsstra\u00dfe in der Automobil\u00adindustrie\u201c, erkl\u00e4rt Helge Bode. \u201eAuswahl, Aktivierung, Verkn\u00fcpfung und Modifizierungen der Bauteile findet an verschiedenen Modulen des Enzyms statt. Jedes Modul ist also wie eine einzelne Roboterstation in der Fabrik f\u00fcr einen bestimmten Produktionsschritt zust\u00e4ndig.\u201c<\/p>\n

Der Clou: Die Module lassen sich voneinander trennen und zu einem neuen Enzym zusammensetzen, das daraufhin ein anderes Peptid produziert. Und es k\u00f6nnen zwei Enzyme miteinander gekoppelt werden. \u201eWir tauschen also nicht nur einzelne Stationen aus, sondern schalten zwei Flie\u00dfb\u00e4nder hintereinander. Das ist so, wie wenn ein Auto zun\u00e4chst als VW beginnen und anschlie\u00dfend als Tesla weitergebaut w\u00fcrde\u201c, sagt Bode. \u201eAu\u00dferdem k\u00f6nnen wir noch Teile von BMW, Mercedes oder Volvo einbauen.\u201c<\/p>\n

Das ist so, wie wenn ein Auto zun\u00e4chst als VW beginnen und anschlie\u00dfend als Tesla weitergebaut w\u00fcrde.<\/p>\n

Helge Bode<\/p>\n

Was f\u00fcr ein Auto unm\u00f6glich scheint, ist beim Enzym-Engineering kein Problem. Genau genommen setzen die Forschenden jedoch nicht die Enzymmodule selbst neu zusammen, sondern die Gene, die die Bauanleitung daf\u00fcr tragen. Dazu schneiden sie die DNA mit einer Genschere in Teile und f\u00fcgen diese in neuen Kombinationen zusammen. Die auf diese Weise produzierbare Zahl an Peptiden ist riesig: Bereits von einem aus vier Aminos\u00e4uren aufgebauten Molek\u00fcl existieren \u00fcber acht Milliarden Varianten. Denn die Peptide aus dem Marburger Institut k\u00f6nnen aus mehr als 300 verschiedenen Aminos\u00e4ure-Bau\u00adsteinen bestehen. Darunter sind nicht nur die gut 20 Aminos\u00e4uren, die in Lebewesen vorkommen, sondern zahlreiche weitere aus der Natur oder solche, die im Labor k\u00fcnstlich erzeugt werden. Zudem k\u00f6nnen die Peptide noch mit Zucker- oder Fetts\u00e4uremolek\u00fclen versehen und so zus\u00e4tzlich mit weiteren Eigenschaften ausgestattet werden. Gemeinsam mit der Eidgen\u00f6ssischen Technischen Hochschule Z\u00fcrich hat Helge Bode das Start-up Myria\u00a0Biosciences mit Sitz in Basel gegr\u00fcndet. Das drei Jahre alte Unternehmen entwickelt die Verfahren des Enzym-Engineering der nicht-ribosomalen Peptidsynthetasen weiter.<\/p>\n

Produktion ohne Zellen<\/p>\n

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Tobias Erb und sein Kollege Helge Bode entwickeln zusammen mit ihren Teams ma\u00dfgeschneiderte Peptide f\u00fcr Medizin und Industrie.<\/p>\n

\n \u00a9 David Ausserhofer\n <\/p>\n

\n Tobias Erb und sein Kollege Helge Bode entwickeln
zusammen mit ihren Teams ma\u00dfgeschneiderte Peptide f\u00fcr Medizin und Industrie.\n <\/p>\n

\n \u00a9 David Ausserhofer\n <\/p>\n

Um die f\u00fcr die weitere Untersuchung eines Peptids notwendige Menge zu erzeugen, statten Forschende normalerweise Bakterien mit dem entsprechenden Gen aus. Die Zellen stellen dann neben ihren eigenen\u00a0Molek\u00fclen auch das gew\u00fcnschte Molek\u00fcl her. Problematisch wird es f\u00fcr sie aber dann, wenn sie ein Antibiotikum produzieren sollen, dessen Aufgabe ja gerade ist, Bakterien\u00adzellen abzut\u00f6ten. Antibiotika lassen sich deshalb in Bakterienzellen oft nur mit Tricks wie einem sehr effizienten Transport aus der Zelle oder in Form einer inaktiven Vorstufe herstellen.<\/p>\n

Tobias Erb und sein Team haben aus diesem Grund ein Produktionsverfahren entwickelt, das ganz ohne lebende Zellen auskommt. \u201eEs handelt sich dabei um ein zellfreies Transkriptions-Translations-System, das ein Peptid innerhalb weniger Stunden aus seinem DNA-Bauplan herstellen kann. So k\u00f6nnen wir mehrere Hundert Peptide pro Tag herstellen und analysieren, und das schneller und kosteng\u00fcnstiger als jede andere chemische oder biologische Produktionsmethode\u201c, erkl\u00e4rt Erb. Auf diese Weise k\u00f6nnen die Forschenden innerhalb k\u00fcrzester Zeit neue Daten gewinnen, die sich dann mithilfe von KI analysieren lassen. F\u00fcr diese Zyklen aus Herstellung, Analyse und Dateninterpre\u00adtation greift das Team von Tobias Erb auf das vollautomatisierte Labor MaxGenesys zur\u00fcck, das in Marburg in den letzten drei Jahren mit Mitteln der Max-Planck-F\u00f6rderstiftung aufgebaut wurde.<\/p>\n

Helge Bode und seine Gruppe entwickeln ein solches Verfahren inzwischen auch f\u00fcr die gro\u00dfe Gruppe der strukturell komplexeren nicht-ribosomalen Peptide, die ohne Zellen innerhalb von wenigen Stunden anstelle von Tagen in den Bakterien erzeugt werden k\u00f6nnen \u2013 und dies in Mengen, die eine genaue Analyse der Stoffe erlauben. Zusammen mit dem Compound Management and Screening Center der Max-Planck-Gesellschaft in Dortmund wird dann zum Beispiel untersucht, ob ein Peptid f\u00fcr unterschiedliche Krankheitserreger t\u00f6dlich ist, Krebszellen abt\u00f6ten kann und ob es gesunden menschlichen K\u00f6rperzellen schadet.<\/p>\n

Helge Bode und Tobias Erb sehen ihren wissenschaftlichen Ansatz in einer langen Tradition: \u201eDie Menschheit hat sich schon immer von der Natur inspirieren lassen, die Technik dann aber den eigenen Bed\u00fcrfnissen angepasst\u201c, sagt Erb. \u201eFlugzeuge zum Beispiel nutzen wie V\u00f6gel ihre Tragfl\u00e4chen, um Auftrieb zu erzeugen. Diese haben aber keine Federn und sind auch nicht beweglich. Nur so verleihen sie dem Menschen die F\u00e4higkeit, die Schwerkraft zu \u00fcberwinden.\u201c Auch f\u00fcr das Design neuer Peptide gilt deshalb: Inspiration statt Imitation.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"Helge Bode und Tobias Erb vom Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie haben neue Wege gefunden, Peptide f\u00fcr die Medizin…\n","protected":false},"author":2,"featured_media":63581,"comment_status":"","ping_status":"","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[20],"tags":[4865,46,42,3358,124,123,44,25598,25599],"class_list":{"0":"post-63580","1":"post","2":"type-post","3":"status-publish","4":"format-standard","5":"has-post-thumbnail","7":"category-gesundheit","8":"tag-antibiotika","9":"tag-at","10":"tag-austria","11":"tag-bakterien","12":"tag-gesundheit","13":"tag-health","14":"tag-oesterreich","15":"tag-peptide","16":"tag-synthese"},"share_on_mastodon":{"url":"https:\/\/pubeurope.com\/@at\/116285245085294940","error":""},"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/63580","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/users\/2"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=63580"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/63580\/revisions"}],"wp:featuredmedia":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/media\/63581"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=63580"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=63580"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.europesays.com\/at\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=63580"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}