Ein Team um Pierre Stallforth (Leibniz-HKI), Ute Hellmich und Markus Lakemeyer hat aufgeklärt, wie zwei Bakterienarten zusammenarbeiten, um sich vor einem Fressfeind, einer Amöbe, zu schützen. Die Studie entstand im Exzellenzcluster „Balance of the Microverse“ der Universität Jena und wurde im Fachjournal JACS veröffentlicht.
Bereits 2021 war gezeigt worden, dass sich Bakterien der Gattungen Pseudomonas und Paenibacillus verbünden. Nun wurde der Mechanismus im Detail beschrieben: Pseudomonas sp. SZ40 produziert einen Naturstoff, das Lipopeptid Syringafactin. Erst wenn Paenibacillus sp. SZ31 dieses Molekül verändert, wird es für die Amöbe gefährlich. Dabei spalten zwei besondere Eiweißmoleküle, sogenannte DL-Peptidasen, das Syringafactin an einer ungewöhnlichen Stelle. Möglich ist das durch die spezielle räumliche Struktur dieser Stoffklasse, die sich von der üblichen Form natürlicher Aminosäuren unterscheidet.
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Enzyme ermöglichen gezielte Analyse und Entwicklung neuer Medikamente
Nach den Forschenden handelt es sich nicht um einen Einzelfall, sondern um einen spezifischen, prinzipiell übertragbaren Mechanismus. Die Enzyme eignen sich zudem, um komplexe Naturstoffe gezielt in kleinere Fragmente zu zerlegen und so deren Struktur aufzuklären. Dies erleichtert künftig die Analyse neuer Naturstoffe und unterstützt die Entwicklung naturstoffbasierter Medikamente, die gezielt gegen Erreger von Infektionen wirken.
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Die Studie war eine Kooperation des Leibniz-HKI mit der Friedrich-Schiller-Universität Jena und der Julius-Maximilian-Universität Würzburg. Beteiligt waren der Exzellenzcluster „Balance of the Microverse“ und der Sonderforschungsbereich ChemBioSys. Unterstützt wurde die Arbeit von der Werner-Siemens-Stiftung, dem Exzellenzcluster und dem SFB ChemBioSys.